Primjena proteina, lipida, ugljikohidrata u industriji i medicini

Proteini imaju najvažniju ulogu u životnim procesima. Rezultat su ekspresije gena i alat kojim genom kontrolira sve metaboličke reakcije u stanici. Proteini sudjeluju u izgradnji stanica i tkiva, provode biološku katalizu, regulatorne i kontraktilne procese, zaštitu od vanjskih utjecaja.

Aminokiseline, koje se međusobno povezuju peptidnim vezama, tvore polipeptide. Proteini su polipeptidi koji sadrže više od 50 aminokiselinskih ostataka. U prirodi se mali polipeptidi sintetiziraju primjenom odgovarajućih enzima, dok se najveći dio proteina formira sintezom matriksa.

Provedba sinteze proteina kemijskim sredstvima temelji se na metodi sinteze u čvrstoj fazi. Na isti način dobiven je i hormon inzulin. Međutim, unatoč razvoju automatskih sintetizatora, metoda kemijske sinteze proteina nije postala široko rasprostranjena zbog prisutnosti velikog broja tehničkih ograničenja..

Posljednjih godina proteini biljnog podrijetla sve se više koriste za prehranu ne samo životinja, već i ljudi. Izravna konzumacija biljnih bjelančevina odnosi se prvenstveno na žitarice, mahunarke i razno povrće. Izolacija visoko pročišćenih proteina (izolata) događa se u nekoliko faza. U prvoj fazi, proteini se selektivno pretvaraju u topljivo stanje. Učinkovitost razdvajanja krute (nečistoće) i tekuće (proteinske) faze ključna je za dobivanje visoko pročišćenog proizvoda u budućnosti. Ekstrakt proteina sadrži mnogo popratnih topljivih proizvoda, stoga se u drugoj fazi proteini odvajaju taloženjem ili upotrebljava tehnologija membrane, kao i druge metode (elektroliza, smole za izmjenu iona, molekularna sita itd.). Kad su određeni optimalni uvjeti za topljivost proteina, izbor specifičnog tehnološkog postupka ovisi o vrsti sirovine i ciljanom proizvodu..

Proizvodnja proteinskih proizvoda mikrobiološkom sintezom ima dugu povijest. Mikrobni proteini privlače pažnju biotehnologa kao prehrambenih proizvoda zbog svoje jeftinosti i brzine dobivanja u usporedbi sa životinjskim i biljnim proteinima. Industrijska proizvodnja bjelančevina iz mikrobnih stanica provodi se metodom dubokog, kontinuiranog kultiviranja. Značajan nedostatak ove tehnologije je prisutnost nečistoća mikrobnih stanica u konačnom proizvodu, čija se količina i toksičnost moraju strogo uzimati u obzir. Prisutnost nepoželjnih nečistoća u proizvodnji mikrobnog proteina dovela je do činjenice da se on uglavnom koristi kao hrana za domaće životinje. Proteini i njihovi produkti razgradnje koriste se u medicini kao ljekovite tvari i aditivi u ljekovitoj hrani.

Proteinski hidrolizati se široko koriste u kliničkoj praksi. Pomoću kisele ili enzimske hidrolize kazeina, dobivaju se proteinski hidrolizati u medicinske svrhe. Dakle, lijek amigen koristi se za gubitak krvi. Lijek cerebrolizin koji se sastoji od mješavine esencijalnih aminokiselina propisan je za poremećaje cerebralne cirkulacije, mentalnu retardaciju, gubitak pamćenja.

Lipidi - organski spojevi niske molekularne težine, potpuno ili gotovo potpuno netopljivi u vodi, mogu se ekstrahirati iz stanica životinja, biljaka i mikroorganizama nepolarnim organskim otapalima poput kloroforma, etera, benzena. Uključuju alkohole, masne kiseline, dušične baze, fosfornu kiselinu, ugljikohidrate itd..

Sol viših kiselina - sapuna - našao je široku upotrebu, čiji je učinak pranja emulgiranje masti i ulja i suspendiranje i najmanjih čvrstih čestica prljavštine. Sapuni se također koriste za stabiliziranje emulzija, sintetičkih lateksa, pjena, kao aditiva, strukturirajući aditivi itd..

Plinsko-tekuća kromatografija (GLC) najprikladnija je za analizu smjesa masnih kiselina. Ovu metodu karakterizira visoka razlučivost i dovoljno visoka osjetljivost..

Voskovi su esteri masnih kiselina i viših polihidričnih ili dihidričnih alkohola. Prirodni voskovi - pčelinji vosak i spermaceti - naširoko se koriste u medicini i parfumeriji. Spermaceti se dobro apsorbira kroz kožu i dugo se koristi u parfumeriji i medicini kao osnova za pripremu kreme i masti. Pčelinji vosak koristi se u medicini za pripremu masti, gipsa; dio je hranljivih, izbjeljujućih, čistijućih kreme i maski. Također pronalazi primjenu u raznim industrijama i zbog svojstava kao što su otpornost na kiseline, vodovodna i električna izolacija, otpornost na svjetlost, toplinu.

Pod mikrobnim lipidima misli se na sve stanične komponente mikroorganizama topljivih u nepolarnim otapalima. Trenutno se pretražuju novi izvori proizvodnje masti, uključujući i tehničke potrebe. Ovaj izvor mogu biti mikroorganizmi, čiji su lipidi, nakon odgovarajuće obrade, pogodni za uporabu u različitim industrijama: medicinskoj, kemijskoj i farmaceutskoj, bojama i lakovima, gumama i drugim, koji će otpustiti značajne količine životinjskih i biljnih ulja..

Tehnološki postupak dobivanja mikrobnih lipida, nasuprot proizvodnji proteinskih tvari, nužno uključuje i fazu izolacije lipida iz stanične mase ekstrakcijom u nepolarnom otapalu (benzinu ili eteru). Istovremeno se dobivaju dva gotova proizvoda istovremeno: mikrobna mast (bio-mast) i protein bez masti (bioschrot).

Sirovine za taj postupak isti su mediji kao i za proizvodnju krmne biomase. U procesu kultiviranja mikroorganizama na raznim medijima dobivaju se tri razreda lipida: jednostavni, složeni lipidi i njihovi derivati.

Jednostavni lipidi su neutralne masti i voskovi. Neutralne masti (glavne rezervne komponente stanice) su esteri glicerola i masnih kiselina, čiji su glavni dio triacilgliceridi (postoje, međutim, i mono- i digliceridi). Voskovi su esteri masnih kiselina ili monooksi kiselina i alifatnih alkohola s dugim lancem ugljika. Struktura i svojstva su bliski neutralnim lipidima. Najveću količinu neutralnih lipida sintetiraju kvasci i nitaste gljivice. Jednostavni lipidi koriste se kao tehnološka maziva u postupcima hladne i toplinske obrade metala. Proizvođači složenih lipida uglavnom su bakterije.

Složeni lipidi dijele se u dvije skupine: fosfolipidi i glikolipidi. Fosfolipidi (fosfogliceridi i sfingolipidi) dio su različitih staničnih membrana i sudjeluju u prijenosu elektrona. Njihove molekule su polarne, a pri pH 7,0 fosfatna skupina nosi negativan naboj. Fosfolipidni koncentrat koristi se kao antikorozijski dodatak za ulja i kao dodatak u flotaciji raznih minerala. Glikolipidi, za razliku od fosfolipida, ne sadrže molekule fosforne kiseline, ali su i visoko polarni spojevi zbog prisutnosti hidrofilnih ugljikohidratnih skupina u molekuli (ostaci glukoze, manoze, galaktoze itd.).

Derivati ​​lipida uključuju masne kiseline, alkohole, ugljikovodike, vitamine D, E i K. Masne kiseline predstavljene su zasićenim i nezasićenim kiselinama s jednom dvostrukom vezom normalne strukture i jednakim brojem ugljikovih atoma (palmitinska, stearinska, oleinska). Među dijenskim masnim kiselinama može se izdvojiti linolna. Dvostruke veze u nezasićenim masnim kiselinama mikrobnih lipida često su raspoređene na način da su podijeljene na dijelove, broj ugljikovih atoma u kojem je višestruko tri. Pročišćene monokarboksilne kiseline sa 14-18 atoma ugljika naširoko se koriste u proizvodnji sapuna, gume, kemikalije, boja i lakova te u drugim industrijama..

Alkoholi prisutni u lipidima dijele se u tri skupine: ravnolančani alkoholi, alkoholi s β-ionskim prstenom, uključujući vitamin A i karotenoide, kao i steroli - komponente neodređenog dijela lipida (na primjer, ergosterol, čije zračenje ultraljubičastim svjetlom omogućava dobivanje vitamina D2 ).

Za industrijsku upotrebu važna je sposobnost intenzivnog nakupljanja lipida. Ovom sposobnošću posjeduje malo mikroorganizama, prije svega kvasac. Postupak stvaranja lipida u većini kvasaca sastoji se od dva različita stadija:

- prvi je karakteriziran brzim stvaranjem proteina u uvjetima pojačane opskrbe kulturom dušikom i praćeno je sporim nakupljanjem lipida (uglavnom glicerofosfata i neutralnih masti);

- drugo - prestanak rasta kvasca i povećana akumulacija lipida (uglavnom neutralnog).

Kvasac Cryptococcus terricolus tipičan je za formiranje lipida. Oni mogu sintetizirati velike količine lipida (do 60% suhe težine) u bilo kojim uvjetima, čak i najpovoljniji za sintezu proteina.

Između ostalih kvasaca koji stvaraju lipide od industrijskog je interesa kvasac C. guilliermondii, koji koristi alkane. Oni sintetiziraju uglavnom fosfolipide. Kvasačke vrste Lipomyces lipoferus i Rhodotorula gracilis također akumuliraju velike količine lipida i aktivno se razvijaju na ugljikohidratnim supstratima (na melasi, hidrolizima treseta i drva). U tim vrstama kvasca lipogeneza uvelike ovisi o uvjetima kultivacije. Ovi proizvođači akumuliraju značajne količine (do 70%) triacilglicerida.

Mikroskopske gljivice još nisu postale široko rasprostranjene u proizvodnji lipida, mada je sastav masti gljivica sličan sastavu povrća. Prinos masti Asp.terreus, na primjer, na ugljikohidratnim medijima doseže 51% apsolutne suhe težine (ACB). Lipidni sastav gljiva uglavnom je zastupljen neutralnim mastima i fosfolipidima.

Lipidi sintetizirani od bakterija jedinstveni su po svom sastavu, jer uglavnom uključuju složene lipide, dok neutralne masti čine neznatan dio biomase. Pri tome bakterije stvaraju razne masne kiseline (koje sadrže 10 do 20 atoma ugljika) što je važno za industrijsku proizvodnju specifičnih masnih kiselina. Alge obećavaju za uzgoj kao sredstva koja stvaraju lipide, jer ne trebaju organski izvor ugljika. Kemijski sastav (omjer bjelančevina i masti) algi također jako varira ovisno o sadržaju dušika u okolišu. Nedostaci - niska stopa rasta i nakupljanje toksičnih spojeva u stanicama - ograničavaju industrijsku primjenu.

Dakle, glavnu ulogu u procesu biosinteze lipida igraju različiti sojevi kvasca. Oni koriste iste izvore sirovina kao i za proizvodnju krmnih bjelančevina, a prinos biomase, količina i sastav sintetiziranih lipida ovise o vrijednosti ugljične hranjivosti. Da bi se osigurala usmjerena biosinteza lipida u hranjivom mediju, koriste se lako asimilirani izvori dušika.

Na pomak biosinteze prema stvaranju lipida ili proteina utječe omjer ugljika i dušika u mediju. Dakle, povećanje koncentracije dušika uzrokuje smanjenje stvaranja lipida, a nedostatak dušika s opskrbom ugljikom dovodi do smanjenja prinosa proteinskih tvari i visokog postotka masti. Utvrđeno je da što je još teži izvor ugljika, to je manji optimalni omjer N: C. Za ugljikohidratne sirovine je omjer N: C = 1:30, a za ugljikohidratne sirovine - 1:40. Akumulacija lipida moguća je samo ako je fosfor prisutan u mediju. S njegovim nedostatkom, izvori ugljika se ne koriste u potpunosti, s viškom, ne-lipidnim proizvodima. Promjena sadržaja fosfora ne utječe na frakcijski sastav lipida..

Utjecaj ostalih elemenata okoliša (mikro- i makroelemenata) utječe na intenzitet rasta kvasaca i brzinu iskorištavanja izvora ugljika, što također utječe na količinu akumuliranih lipida, ali ne i na njihovu kvalitetu..

Na frakcijski sastav sintetiziranih lipida utječu i drugi uvjeti uzgoja: prozračivanje, pH i temperatura. Sinteza fosfoglicerida, masnih kiselina i triacilglicerida ovisi o intenzitetu aeracije. S nedovoljnom prozračivanjem, lipidi sadrže 4 puta manje triacilglicerida, 2 puta više fosfoglicerida i 8 puta više masnih kiselina nego s normalnim. S intenziviranjem aeracije povećava se stupanj zasićenosti lipida i povećava relativna količina svih skupina nezasićenih kiselina. Povećanje pH medija dovodi do povećanja sadržaja fosfoglicerida i masnih kiselina, dok se količina triacilglicerida smanjuje. Optimalne temperature za rast i stvaranje lipida u stanicama podudaraju se, a sadržaj lipida ne ovisi o temperaturi kulture. Međutim, podešavanjem temperature možete stvoriti različite omjere zasićenih i nezasićenih masnih kiselina u sastavu fosfolipidnih membrana..

Za ugljikohidratne supstrate najrazvijenija je tehnologija za proizvodnju lipida iz hidrolata treseta i drva. Studije su pokazale da omjer treseta i drvnih hidrolizata 1: 4 omogućuje najveći prinos biomase u fazi obrade (do 10 g / l) s maksimalnim udjelom lipida (do 51% ASB) i visokim koeficijentom asimilacije supstrata (do 0,54). Iz 1 tone apsolutno suhog treseta nakon njegove hidrolize i fermentacije možete dobiti 50-70 kg mikrobne masti s prevladavajućim sadržajem triacilglicerida.

Praktična upotreba ugljikohidrata

Ugljikohidrati različite prirode i njihovi derivati ​​naširoko se koriste u medicinskoj i farmaceutskoj praksi. Glukoza, saharoza, laktoza, škrob se već dugo koriste za pripremu različitih oblika doziranja u ljekarničkim i tvorničkim uvjetima.

Skupina derivata ugljikohidrata - kardiotonički lijekovi uključuju srčane glikozide, koji pojačavaju kontraktilnost miokarda. Na primjer, digitoksin je moćan stimulans srčanog mišića.

Glikozidi uključuju i neke antibiotike, poput eritromicina, streptomicina, puromicina.

Polisaharidi i njihovi derivati ​​postaju sve važniji u medicini. Mnogi od njih povećavaju otpornost tijela na bakterijske i virusne infekcije, odnosno imaju imunostimulirajući učinak; sprječavaju nastanak i razvoj tumora, djelovanje rendgenskih zraka itd..

Na temelju bakterijskog polisaharidnog dekstrana razvijene su otopine koje zamjenjuju plazmu i koriste se u medicini - poliglucin, reopoliglucin, rondex, reogluman.

Polisaharidi se koriste u farmaceutskoj industriji kao osnova za pripremu masti, emulzija, gelova.

Iz biomase niza bazidiomiceta u Japanu dobivaju se polisaharidi koriolan, lentipan, pahiman, šizofillan koji se koriste za liječenje nekih vrsta raka. U Rusiji je razvijena biotehnološka proizvodnja egzopolisaharida: aubazidan i polulan, koji su proizvođači gljivice Aureobasidium pullulans. Aubazidan se koristi kao pomoćno sredstvo za stvaranje oblika doziranja, a polulan je pronašao primjenu u prehrambenoj industriji.

Pored nabrojanih polisaharida, proučavani su i mnogi drugi ugljikohidrati iz gljiva, koji se u budućnosti mogu preporučiti za unošenje u proizvodnju..

Praktične aktivnosti kroz povijest ljudskog razvoja povezane su s preradom sirovina koje sadrže ugljikohidrate: pečenjem, fermentacijom, izradom papira, pamučnih i lanenih tkanina, acetatne i viskozne svile, bezdimnog praha itd..

U praksi biokemijskih laboratorija široko se koriste karboksimetilceluloza i DEAE-celuloza, Sefadeksi su netopljivi umreženi dekstrani (glukani), koji su našli primjenu u tehnici razdvajanja različitih polimernih tvari. Visokomolekularni polisaharidni agar, sadržan u nekim morskim algama, široko se koristi u mikrobiologiji za pripremu krutih hranjivih medija, a u konditorskoj industriji za proizvodnju žele, pastila, marmelade. U prehrambenoj i slastičarskoj industriji koriste se prirodni glikozidi poput vanilina, sinigrina i pelarganidina. Sorbitol, proizvod smanjenja D-glukoze, koristi se kao aditiv za okus u prehrambenoj industriji. Trenutno je biotehnološka proizvodnja ksantana, bakterijskog polisaharida za proizvodnju ulja, prehrambene, medicinsku industriju, poljoprivredu i šumarstvo, postala široko rasprostranjena..

Mikrobni polisaharid kurdalan (od engleskog curda - koagulirati, kompaktno), koji se koristi u pekarskoj, prehrambenoj i medicinskoj industriji, od velikog je interesa za praksu. Poznati biotehnološki postupci za proizvodnju ciklodekstrina iz škroba, koji se koriste kao nosači za uključivanje mnogih isparljivih i aromatičnih aromatičnih sastojaka, kao i ljekovitih tvari.

Proteinski pripravci u medicini.

Primarna struktura proteina, njihov sastav aminokiselina i vektornost. Vrste specifičnosti primarne strukture proteina. Prilagodljive promjene u primarnoj strukturi proteina. Polimorfizam proteina.

Primarna struktura je niz aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu. Primarna struktura proteina obično se opisuje upotrebom jednoslovnih ili troslovnih oznaka za aminokiselinske ostatke..

Važne karakteristike primarne strukture su konzervativni motivi - stabilne kombinacije aminokiselinskih ostataka koji obavljaju specifičnu funkciju i nalaze se u mnogim proteinima. Konzervativni motivi postoje i tijekom evolucije vrsta, pa je često moguće predvidjeti funkciju nepoznatog proteina od njih [24]. Stupanj homologije (sličnosti) aminokiselinskih sljedova proteina različitih organizama može se koristiti za procjenu evolucijske udaljenosti između svojti kojoj ti organizmi pripadaju..

Istraživanja su pokazala da se proteini različitih biljnih vrsta, kao i različiti organi iste biljke, mogu značajno razlikovati u sadržaju aminokiselina (tablice 3 i 4).

U albuminu, u usporedbi s prolaminima, koncentracija arginina, glicina, lizina, metionina i triptofana je značajno veća, ali je sadržaj leucina, prolina, tirozina, fenil-alanina značajno niži..

U specifičnom proteinu pšeničnog endosperma - purotionin, histidin, metionin i triptofan u potpunosti nisu prisutni, ali je sadržaj lizina (15%) i arginina (18%) povećan.

Aminokiselinski sastav proteina zrna mahunarki i uljarica je blizu globulina, jer oni čine 60-70% tih proteina. Aminokiselinski sastav proteina u gomoljima krumpira, korijenima, povrću, voću i bobicama, vegetativna masa biljaka prilično je blizu albumina i globulina, jer ti proteini čine 65-75% ukupne mase proteina ovih biljnih proizvoda..

Biljni proteini su izvor esencijalnih aminokiselina za ljude i poljoprivredne životinje, jer su oni glavni sastojci hrane ili hrane za životinje. Pod djelovanjem probavnih enzima hranjivi proteini hidroliziraju se u aminokiseline koje potom ulaze u krvotok i koriste se za sintezu proteina životinjskog tijela.

Potreba životinjskog tijela za esencijalnim aminokiselinama određena je prosječnim aminokiselinskim sastavom sintetiziranih proteina, a uz to se uzima u obzir i iskoristivost svake aminokiseline koja ovisi o kemijskom sastavu hrane, kao i karakteristikama probavnog sustava i metabolizmu tijela ove životinjske vrste. Ovaj se pokazatelj obično izražava u g na 100 g feed proteina i izražava potrebni udio aminokiselina u hranidbenom proteinu. Visoka specifična vrsta proteina može biti uzrokovana ili razlikama u kemijskoj strukturi proteina tkiva ili, što je vjerojatnije, promjenom konfiguracije terminalnih lanaca polipeptida na površini globusa (str. 48). Moguće je da, pored vrste i tkivne specifičnosti proteina, postoje i neke razlike u fizikalno-kemijskoj strukturi i značajkama proteina unutar vrste, ali te se razlike ne otkrivaju postojećim biološkim reakcijama. Primarna struktura proteina je specifičan niz aminokiselina u polipeptidnom lancu, kao i njihov kvantitativni i kvalitativni sastav. Redoslijed aminokiselina u pojedinim proteinima genetski je fiksiran i određuje individualnu i vrstu specifičnosti proteina. Specifičnost vrsta. Proteini sadržani u tkivima i organima ljudi, životinja, biljaka itd. Znatno se razlikuju po strukturi, imaju veliku specifičnost vrsta. Strani protein, kada se unese u krv druge životinje, ima vrlo jak toksični učinak na ovaj organizam. Stoga je preduvjet za asimilaciju specifičnih proteina hrane njihova preliminarna hidroliza u gastrointestinalnom traktu u aminokiseline lišene specifičnosti. Svaka stanica može sintetizirati vlastiti specifični protein iz aminokiselina. Primjer proteinskog polimorfizma je hemoglobin koji ima mnogo oblika. Hemoglobin A je normalni hemoglobin odrasle osobe. Ovaj protein je tetramer koji se sastoji od dva para polipeptidnih lanaca - monomera: dva monomera α-lanaca i dva monomera P-lanaca, ili dva monomera α i dva monomera δ. Hemoglobin F - fetalni, fetalni tip ljudskog hemoglobina. Hemoglobin F je heterotetramer proteina dva α-lanca i dva γ-lanca globina. Hemoglobin F ima povećan afinitet prema kisiku (sadrži serin umjesto lizina) i omogućuje relativno malom volumenu fetalne krvi za učinkovitije obavljanje funkcija opskrbe kisikom. Međutim, hemoglobin F je manje otporan na razgradnju i manje je stabilan. Tijekom posljednjeg tromjesečja trudnoće i nakon rođenja, hemoglobin F postupno se zamjenjuje "odraslim" hemoglobinom A (HbA), manje aktivnim prijenosnikom kisika, ali otpornijim na uništavanje i stabilnijim. Molekularne bolesti su nasljedni poremećaji u primarnoj strukturi lepinje. Na primjer, zamjena šeste glutaminske aminokiseline u β-podjedinici hemoglobina valinom dovodi do stvaranja hemoglobina S i činjenice da molekula hemoglobina u cjelini ne može obavljati svoju glavnu funkciju - transport kisika; u takvim slučajevima osoba razvija bolest - anemiju srpastih stanica.

3. Nasljedne promjene u primarnoj strukturi proteina. Nasljedne proteinopatije: anemija srpastih stanica, fibrinogenopatije, patologija glukoza-6-fosfat dehidrogenaze.

Molekularne bolesti su nasljedni poremećaji u primarnoj strukturi lepinje. Na primjer, zamjena šeste glutaminske aminokiseline u β-podjedinici hemoglobina valinom dovodi do stvaranja hemoglobina S i činjenice da molekula hemoglobina u cjelini ne može obavljati svoju glavnu funkciju - transport kisika; u takvim slučajevima osoba razvija bolest - anemiju srpastih stanica. Manjak glukoza-6-fosfat dehidrogenaze (G6PD) X-vezana je enzimska bolest, što se češće očituje u crnaca, a hemoliza se može pojaviti nakon akutne bolesti ili unosa oksidansa (uključujući salicilate i sulfonamide). Dijagnoza se temelji na određivanju G6PD, iako su studije tijekom akutne hemolize često negativne. Simptomatsko liječenje.

Jedina značajna mana na putu hekso monofosfata je zbog nedostatka glukoza-6-fosfat dehidrogenaze (G6PD). Postoji preko 100 vrsta mutacija enzima. Klinički je najčešća vrsta ovisna o lijeku. Bolest je povezana s X kromosomom i u potpunosti se očituje kod muškaraca i homozigotnih žena, a različito se izražava i kod heterozigotnih žena. Ova anomalija javlja se u crnaca, oko 10% muškaraca, manje od 10% žena, i s manjom učestalošću u mediteranskom slivu..

Manjak G6PD smanjuje količinu energije potrebne za održavanje strukture stanične membrane crvenih krvnih zrnaca, što dovodi do skraćenog životnog vijeka.

Konformacija proteina i njegova ovisnost o primarnoj strukturi. Povezanost stabilnosti i labilnosti konformacije proteina kao osnova njihovog funkcionalnog djelovanja. Fenomen kineze molekula, na primjer, funkcioniranje hemoglobina, karboksipeptidaze A i drugih proteina, kao preduvjet za funkcioniranje proteina. Prilagodljivi značaj promjena konformacije proteina.

Primarna struktura naziva se aminokiselinska sekvenca polipeptidnog lanca (položaj aminokiselinskih ostataka u njemu). Primarna struktura je specifična za svaki protein (slika 2.4) i određena je genetskim informacijama, tj. kodirano u DNK. Sva svojstva i funkcije proteina ovise o primarnoj strukturi. Dakle, specifično djelovanje enzima zahtijeva vrlo specifičan niz aminokiselina.

Konformacija je specifični trodimenzionalni oblik polipeptidnog lanca. Lanci su obično uvijeni, presavijeni ili savijeni. Konformacija je određena primarnom strukturom; ovo je termodinamički najstabilnije stanje polipeptidnog lanca. Konformacija uključuje sekundarne, tercijarne i kvaternarne strukture. Linearni polipeptidni lanci pojedinih proteina, zahvaljujući interakciji funkcionalnih skupina aminokiselina, stječu određenu prostornu trodimenzionalnu strukturu, nazvanu "konformacija". Sve molekule pojedinih proteina (tj. Imaju istu primarnu strukturu) tvore istu konformaciju u otopini. Prema tome, sve informacije potrebne za stvaranje prostornih struktura nalaze se u primarnoj strukturi proteina. U proteinima postoje dvije glavne vrste konformacije polipeptidnih lanaca: sekundarne i tercijarne strukture. 1. Sekundarna struktura proteina. Sekundarna struktura proteina je prostorna struktura nastala kao rezultat interakcija između funkcionalnih skupina koje čine peptidnu kralježnicu. U tom slučaju peptidni lanci mogu steći pravilne strukture od dva tipa: α-helix i β-struktura.

α-uzvojnica. Kod ove vrste strukture, peptidna okosnica je iskrivljena u obliku spirale zbog stvaranja vodikovih veza između kisikovih atoma karbonilnih skupina i dušikovih atoma amino skupina koje čine peptidne skupine kroz 4 aminokiselinska ostatka. Vodikove veze orijentirane su duž osi spirale (slika 1-5). Postoji 3,6 aminokiselinskih ostataka po okretaju α-helixa. Gotovo svi atomi kisika i vodika peptidnih skupina sudjeluju u stvaranju vodikovih veza. Kao rezultat toga, α-helix je "povučen zajedno" mnogim vodikovim vezama. Unatoč činjenici da su ove veze klasificirane kao slabe, njihov broj osigurava maksimalnu moguću stabilnost α-helixa. Budući da su sve hidrofilne skupine peptidne kralježnice obično uključene u stvaranje vodikovih veza, hidrofilnost (tj. Sposobnost stvaranja vodikovih veza s vodom) α-helika smanjuje se, a njihova hidrofobnost raste..

Α-spiralna struktura je najstabilnija konformacija peptidne kralježnice, koja odgovara minimumu slobodne energije. Kao rezultat stvaranja α-helika, polipeptidni lanac se skraćuje, ali ako se stvore uvjeti za razbijanje vodikovih veza, polipeptidni lanac opet će se produžiti.

Radikali aminokiseline nalaze se na vanjskoj strani α-helixa i usmjereni su od peptidne kralježnice prema stranama. Oni ne sudjeluju u

stvaranje vodikovih veza karakterističnih za sekundarnu strukturu, ali neke od njih mogu poremetiti stvaranje α-helixa. To uključuje:

• područja u kojima je nekoliko sekvencijalno nabijenih radikala, između kojih nastaju elektrostatičke odbojne sile;

• područja s usko raspoređenim glomaznim radikalima koji mehanički ometaju stvaranje α-helixa, na primjer metionin, triptofan.

Struktura prstena prolina ima fiksni kut, koji je u vrijednosti vrijednosti blizu ugla rotacije α-helixa, unatoč odsutnosti vodika na dušikovom atomu i nemogućnosti vezanja vodika. Stoga se prolin obično nalazi u onim regijama proteina gdje postoji petlja ili zavoj. Velika količina prolina nalazi se u kolagenu (svaka četvrta aminokiselina) u obliku spirale već na razini njegove primarne strukture. Glavna svojstva prionskih proteina su sposobnost da se agregiraju i nastanu de novo, prisutnost mnogih patoloških konformacijskih varijanti i nasljeđivanje patološke konformacije. Prionske polimere karakterizira i otpornost na denaturacijska sredstva i neke proteaze (npr. Kimotripsin). Ovo posljednje svojstvo pokazuju i amiloidni agregati, ali oni nisu naslijeđeni i nisu zarazni. Konformacijske varijante za njih još nisu utvrđene. Proučavanje priona uvelike se pripisuje patologiji koju uzrokuju kod ljudi i životinja. Otkrivanje prionskih proteina u nižim eukariotima značajno je proširilo razumijevanje priona. Postalo je jasno da to nije samo bitno nova, već i prilično općenita pojava koja se javlja kod različitih organizama. Ispitivanje priona kvasca pružilo je dodatne informacije o fenomenu u cjelini, kao i dokaze o temeljnoj sličnosti priona sa samiloidnim vlaknima. Trenutno se prionski-amiloidni fenomen intenzivno proučava u mnogim laboratorijima, a popis bolesti među onima koje su ranije poznate, a za koje je potvrđena amiloidna priroda, raste. U kvascima i gljivama postojanje proteina s prionskim svojstvima uglavnom ima adaptivni značaj. Uz to, poznato je da je sve više i više sisava proteina sličnih prionu i amiloida uključenih u različite biološke procese. I, najvjerojatnije, takvi su proteini još rašireniji nego što se čini sada..

5. Klasifikacija proteina, njihove biološke funkcije. Prostorna struktura proteina: sekundarne, tercijarne strukture, sile, njihova definicija (peptidna veza, vodik, elektrostatičke, hidrofobno-hidrofilne interakcije, disulfidne veze). Pojam molekularne kineze, njegov značaj u funkcioniranju proteina.

Svi proteini su podijeljeni u tri skupine: jednostavni, složeni, derivati. Jednostavni ili proteini uključuju one koji nakon potpune hidrolize daju samo aminokiseline. Prema njihovoj topljivosti u pojedinačnim otopinama dijele se u sljedeće skupine: albumini, globulini, prolamini, histoni, skleroproteini i glutelini.

Albumin je protein topljiv u vodi koji se zgrušava prilikom zagrijavanja. Sadrži se u mlijeku, jajima, serumu krvi, enzimima i sjemenkama biljaka. Svi albumini su globularni proteini čija molekularna masa nije veća od 75 000. Albumin je bogat aminokiselinama koje sadrže sumpor i dikarboksilne kiseline.

Globulini su proteini netopljivi u vodi, ali topivi u razrijeđenim otopinama soli, kiselinama, lužinama. Ugrijava se zagrijavanjem, a nalazi se u životinjskim tkivima (miozin), krvi, mlijeku, jajima, mahunarkama i uljnim kulturama.

Prolamini su proteini sjemenki različitih biljaka žitarica, topljivi u 60-80 posto alkohola, netopljivi u vodi. Dobro topiv u različitim otopinama kiselina i alkalija. Kad prokuhaju, ne kolaju. Prolamin iz sjemena pšenice i raži naziva se gliadin, od sjemenki kukuruza - zein.

Histoni su osnovni proteini koji sadrže velike količine lizina i agrenina. Topivi su u kiselim i neutralnim otopinama, istaloženi amonijakom, dio su staničnih jezgara.

Skleroproteini su proteini koji se po svojstvima oštro razlikuju od ostalih proteina. Oni se otapaju tek nakon dužeg liječenja koncentriranim kiselinama i lužinama, te cijepanjem molekula. U životinjskim organizmima oni obavljaju potporne i moždane funkcije, ne nalaze se u biljkama. Predstavnici: keratin - protein kose, vune, kožne epiderme. Elastin je protein u stijenkama krvnih žila i tetiva. Kologenn je proteinska supstanca kože, kostiju, hrskavice, vezivnog tkiva. Glutelini su biljni proteini. Otapa se samo u razrijeđenim topivim alkalijama. Sadrži se uglavnom u obitelji žitarica, posebno ona je dio glutena.

Složeni proteini ili proteini uključuju komponente jednostavnih proteina s ne-proteinskim komponentama (ugljikohidrati, fosforna kiselina, nukleinske kiseline itd.).

Proteini su podijeljeni u brojne skupine.

Fosfoproteini - sadrže ostatke fosforne kiseline povezane esterskom vezom s aminokiselinama kserinom i treoninom. Na primjer: cosein - mliječni protein, vitellin - protein koji je dio žumanjka pilećeg jajeta. Skupina fosfoproteina uključuje mnogo enzima, čija je funkcija katalitički prijenos fosfatnih skupina. Oni su dio stanica i tkiva, razmjena fosfoproida povezana je s radom ionske pumpe, kao i oksidacijskim procesima u mitohondrijama žive stanice..

Nukleoproteini su proteini u kojima je dio proteina povezan s nukleinskim kiselinama. Dio su jezgara biljnih i životinjskih stanica.

Kromoproteini su tvari u kojima je proteinski dio povezan s bojom. Na primjer: hemoglobin u krvi, klorofil.

Glukoproteini su proteini u kojima je proteinski dio kombiniran s ugljikohidratom.

Lipoproteini su proteini povezani s lipidima. Topivi su u vodi i netopljivi u organskim otapalima, sadržani u protoplazmi stanica, krvnom serumu, žumanjku.

Biološke funkcije proteina izuzetno su raznolike. Obavljaju različite funkcije: katalitička (enzimi), regulatorna (hormoni), strukturna (kolagen, fibralin), motorna (miozin), transportna (hemoglobin), zaštitna (imunoglobulin, interferron), rezervna (kazein, albumin, gliadin, zein).

Među proteinima postoje antibiotici i tvari koje imaju toksični učinak..

Proteini igraju ključnu ulogu u životu stanice, tvoreći materijalnu osnovu njezine kemijske aktivnosti. Sve tjelesne aktivnosti povezane su s bjelančevinama. Oni su najvažniji sastavni dio ljudske i životinjske hrane, opskrbljivači potrebnih aminokiselina.

Nepostojanje proteina u hrani nekoliko dana dovodi do ozbiljnih metaboličkih poremećaja, a produljena prehrana bez proteina neizbježno završava smrću. Svaki pojedinačni protein, koji ima jedinstvenu primarnu strukturu i konformaciju, također ima jedinstvenu funkciju koja ga razlikuje od bqcx ostalih proteina. Skup pojedinačnih proteina u organizmu obavlja mnoge raznolike i složene funkcije..

Neophodan uvjet za funkcioniranje proteina je vezanost druge tvari koja se naziva "ligand". Ligandi mogu biti i tvari niske molekulske mase i makromolekule. Interakcija proteina s ligandom je izrazito specifična, što je određeno strukturom regije proteina koja se naziva mjesto vezanja proteina-liganda ili aktivno mjesto. Aktivno središte proteina je određeni dio molekule proteina, u pravilu smješten u njegovom produbljivanju ("džepu"), formiranom od aminokiselinskih radikala prikupljenih na određenom prostornom mjestu tijekom formiranja tercijarne strukture i sposobnog komplementarnog vezanja na ligand. U linearnom slijedu polipeptidnog lanca radikali koji tvore aktivno mjesto mogu se nalaziti na značajnoj udaljenosti jedan od drugog. Visoka specifičnost vezanja proteina na ligand osigurava se komplementarnošću strukture aktivnog centra proteina strukturi liganda. Komplementarnost se shvaća kao prostorna i kemijska korespondencija interaktivnih molekula. Ligand mora biti sposoban ući i prostorno se podudarati s konformacijom aktivnog mjesta. Ta slučajnost može biti nepotpuna, ali zbog konformacijske labilnosti proteina, aktivni centar je sposoban za male promjene i "prilagođen" je ligandu. Nadalje, moraju nastati veze između funkcionalnih skupina liganda i aminokiselinskih radikala koji formiraju aktivno mjesto, koji drže ligand na aktivnom mjestu. Veze između liganda i aktivnog centra proteina mogu biti ili nekovalentne (ionske, vodikove, hidrofobne) ili kovalentne.

Proteinski pripravci u medicini.

U ovoj fazi, uzimajući u obzir postojanu hipoproteinemiju, primjenjuju se FFP - 10 mlkg ili proteinski pripravci (albumin, protein), sastav elektrolita ispravlja se uravnoteženim otopinama elektrolita (kalij-magnezijev aspartat). U svrhu parenteralne prehrane primjenjuju se otopine ugljikohidrata i aminokiselina. Normalizacija mikrocirkulacije i koagulacije osigurava se unošenjem sredstava protiv trombocita (trental, aspizol) i heparina prema strogim indikacijama i pod nadzorom vremena zgrušavanja. Za ispravljanje globularnog volumena, eritromas se koristi ne više od 3 dana. skladištenih ili ispranih eritrocita. Obavezna je prevencija gnojno-septičkih komplikacija provedena antibioticima širokog spektra (cefalosporini). Da bi se regulirali metabolički procesi, daju se ATP pripravci (NEOTON do 6 g dnevno), Riboxin (30-50 ml dnevno), Actovegin 800 mg dnevno. na pozadini umjerene digitalizacije.

Stimulacija imuniteta provodi se uvođenjem imuno-modulatora (T-aktivin, timmalin, tsekaris, imunoglobulin), koristeći različite metode fotomodifikacije krvi (ultraljubičasto, lasersko zračenje krvi). Moramo se sjetiti hipoko - regulirajućeg učinka potonjeg! Kako bi se spriječio sindrom zatajenja više organa i ublažio poremećaji hemokoagulacije, diskretna plazmafereza je indicirana kod žena koje su nakon porođaja pretrpjele masivan gubitak krvi, ne više od 12 sati nakon kirurške hemostaze. Istodobno, najmanje 70 VCP-a istiskuje se odgovarajućom zamjenom svježe smrznutom plazmom donora. III stadij razdoblja reanimacije karakteriziran je razvojem SPON-a.

Enzimi kao biokatalizatori. Priroda i struktura enzima, aktivno središte i njegova funkcija. Priroda visoke aktivnosti i specifičnosti enzima. Razlika enzima od neproteinskih katalizatora.

Svojstva enzima kao biokatalizatora:

1) Specifičnost (selektivnost) akcije. Postoje takve vrste:

a) apsolutna specifičnost - enzim katalizira pretvorbu samo jednog supstrata (jedan enzim - jedan supstrat). Primjer - ureaza, arginaza, sukraza, laktaza itd..

b) stereoskopski - enzim katalizira pretvorbu određenog stereoizomera (laktat dehidrogenaza pretvara samo L-laktat)

c) relativni - enzim katalizira transformaciju skupine tvari s jednom vrstom kemijske veze (jedan enzim - jedna veza). Primjer peptidaza, esteraza, glikozidaza.

2) Ovisnost brzine enzimske reakcije od temperature. Enzimske reakcije, kao i sve kemijske reakcije, ubrzavaju se kada temperatura poraste (24 puta za svakih 10 ° C). Međutim, brzina enzimske reakcije ima vlastiti temperaturni optimum, koji prelazi što dovodi do smanjenja aktivnosti enzima zbog toplinske denaturacije njihovih molekula. Za većinu enzimskih reakcija temperaturni optimum je 3840 ° C, a kod 5060 ° C i više, brzina enzimskih reakcija znatno se smanjuje zbog uništavanja molekula enzima (osim što miokinaza nije inaktivirana čak ni na 100 ° C). Ovisnost aktivnosti enzima od temperature naziva se termolabilnost. Enzimi se bolje čuvaju na niskim temperaturama - njihova aktivnost opada, ali denaturacija se ne događa. Ovo svojstvo koristi se u medicini za proizvodnju enzimskih pripravaka. U nekim operacijama potrebno je smanjiti brzinu metabolizma. Tada se koristi hlađenje organa (na primjer, u transplantaciji bubrega, srca i drugih organa).

3) Ovisnost enzimske aktivnosti o pH medija. Svaki enzim ima svoj pH - optimalnu pH vrijednost pri kojoj je njegova aktivnost maksimalna. Enzim, kao i svaki protein, u svojoj strukturi ima jonogene skupine (na primjer, karboksilne skupine ili amino skupine u bočnim lancima), a njihova disocijacija i omjer pozitivnih i negativno nabijenih skupina ovise o koncentraciji vodikovih iona. Omjer između tih skupina također određuje prostornu strukturu molekule enzima (njegovu konformaciju), a samim tim i njezinu aktivnost. Većina enzima najaktivnija je na pH 68. Izuzeci pepsin (pHopt = 1,52), arginaza (pHopt = 1011).

4) Enzimi ubrzavaju izravne i obrnute reakcije (na primjer, laktat dehidrogenaza)

5) Djelovanje enzima može se mijenjati pod utjecajem različitih tvari, što može povećati (aktivatora) ili smanjiti (inhibitore) brzinu katalizirane reakcije.

6) Enzimi, za razliku od nebioloških katalizatora, pokazuju veću aktivnost i pokazuju svoju sposobnost ubrzavanja reakcija u vrlo malim koncentracijama (na primjer, jedna molekula ugljikohidrata može cijepiti 36 milijuna molekula H2CO3).

7) Enzimi, poput nebioloških katalizatora, kataliziraju samo one reakcije koje su u skladu s II zakonom termodinamike i energetski su moguće. Enzimi nisu uključeni u konačne produkte reakcije, ne utječu na ravnotežnu konstantu reakcije, već samo povećavaju brzinu njenog postizanja.

Specifičnost enzima u određenoj kemijskoj reakciji povezana je s prirodom funkcionalnih skupina i vrstom kemijskih veza reakcijske tvari (supstrata), njegovom prostornom konfiguracijom i karakterističnom proteinskom komponentom enzima [14-17, 19, 20]. [C.12]

U prirodi postoje enzimi (glukozidaze) koji hidroliziraju ili samo α-glukozide ili samo β-glukozide. Ova specifičnost enzima koristi se za uspostavljanje konfiguracije nekih šećera, kao što će biti pokazano kasnije (vidi Oligosaharidi). [P.151]

Svaki enzim djeluje samo na jednu određenu tvar ili na skupinu tvari slične strukture. Provodi reakciju određenog tipa, dijeli veze određene strukture. Ovo, možda, najkarakterističnije svojstvo enzima naziva se njegovom specifičnošću. Specifičnost djelovanja enzima najvažniji je biološki fenomen. Bez njega je usmjereni metabolizam u prirodi, a samim tim i sam život nemoguć. Biološki katalizatori ne samo da reguliraju brzinu kemijskih reakcija u stanicama, već i određuju koje tvari trebaju proći transformaciju. Kao što je međusobno povezano djelovanje enzima, organizira životne procese, bira, uključuje određene tvari u reakciju i, osim toga, određuje iz različitih mogućih staza potreban, možda jedini put kojim proces treba ići. Specifičnost enzima može se izraziti na različite načine. [P.57]

Obično je specifičnost enzima (tj. Njegova sposobnost djelovanja na određenu tvar, a ne na bilo koji drugi) određena prirodom proteinskog dijela aktivnih skupina među onima koji se uopće mogu odvojiti od proteina, a oni su sami po sebi mnogo manje aktivni i manje izbirljivi u odabir supstrata. [str.94]

Podaci o sastavu aktivnih centara i njihovim skupinama potpuniji su u odnosu na one enzime u kojima su ove skupine neproteinske prirode. U slučajevima kada sam protein tvori aktivno mjesto na površini molekule, studija postaje teška zbog složene topografije ove površine, a podaci o sastavu aktivnih mjesta su manje pouzdani. Enzim u pravilu ubrzava reakcije iste vrste, to jest, to je katalizator koji pokazuje svojstvo selektivnosti ili specifičnosti. Odnos enzima i njegovog supstrata uspoređivan je s omjerom ključa u bravi. Zapravo, specifičnost enzima vrlo je različita. Dakle, enzim ureaza katalizira jedinstvenu reakciju razgradnje uree i ne djeluje na bilo koji drugi supstrat. Ovaj enzim ima apsolutnu specifičnost. No, na primjer, enzimi koji kataliziraju hidrolizu estera mnogo su manje specifični u izboru supstrata i eterske veze djeluju drugačije.

Ovisnost brzine enzimske reakcije o pH, temperaturi, koncentraciji enzima i supstrata. Kofaktori enzima. Vodotopljivi vitamini (grupe B, PP, lipoična kiselina, pantotenska kiselina, itd.) Kao prekursori koenzima.

Ovisnost brzine enzimske reakcije (V) o koncentraciji enzima [E] (slika 7.3). Pri visokoj koncentraciji supstrata (mnogo puta većoj od koncentracije enzima) i pri stalnim drugim čimbenicima, brzina enzimske reakcije proporcionalna je koncentraciji enzima. Stoga, znajući brzinu reakcije koju katalizira enzim, možemo zaključiti o njegovoj količini u ispitivanom materijalu.

Slika 7.3. Ovisnost brzine enzimske reakcije o koncentraciji enzima

Ovisnost brzine reakcije o koncentraciji supstrata [S]. Graf ovisnosti ima oblik hiperbole (slika 7.4). Pri konstantnoj koncentraciji enzima, brzina katalizirane reakcije raste s povećanjem koncentracije supstrata do maksimalne vrijednosti Vmax, nakon čega ostaje konstantna. To treba objasniti činjenicom da su pri visokim koncentracijama supstrata sva aktivna središta molekula enzima vezana na molekule supstrata. Prekomjerna količina supstrata može se kombinirati s enzimom tek nakon što nastane reakcijski proizvod i oslobađa se aktivni centar..

Slika 7.4. Ovisnost brzine enzimske reakcije o koncentraciji supstrata.

Zavisnost brzine reakcije o koncentraciji supstrata može se izraziti Michaelis-Menten-ovom jednadžbom:

gdje je V brzina reakcije na koncentraciji supstrata [S], Vmax je maksimalna brzina, a KM je Michaelisova konstanta.

Michaelisova konstanta jednaka je koncentraciji supstrata pri kojoj je brzina reakcije upola manja. Određivanje KM i Vmax je od praktične važnosti, jer omogućava kvantitativno opisati većinu enzimskih reakcija, uključujući reakcije koje uključuju dva ili više supstrata. Različite kemikalije koje mijenjaju aktivnost enzima imaju različite učinke na Vmax i KM.

Ovisnost brzine reakcije o t - temperaturi na kojoj reakcija teče (slika 7.5) ima složen karakter. Temperaturna vrijednost kod koje je brzina reakcije najveća je temperaturni optimum za enzim. Optimalna temperatura za većinu enzima u ljudskom tijelu je oko 40 ° C. Za većinu enzima optimalna temperatura jednaka je ili viša od iste temperature na kojoj su stanice.

Slika 7.5. Temperaturna ovisnost brzine enzimske reakcije.

Pri nižim temperaturama (0 ° - 40 ° C) brzina reakcije raste s porastom temperature. Kad temperatura poraste za 10 ° C, brzina enzimske reakcije se udvostručuje (temperaturni koeficijent Q10 je 2). Porast brzine reakcije objašnjava se porastom kinetičke energije molekula. Daljnjim porastom temperature, veze koje podržavaju sekundarnu i tercijarnu strukturu enzima razbijaju se, tj. Toplinska denaturacija. To je popraćeno postupnim gubitkom katalitičke aktivnosti..

Ovisnost brzine reakcije o pH medija (slika 7.6). Na stalnoj temperaturi, enzim djeluje najučinkovitije u uskom rasponu pH. PH vrijednost kod koje je brzina reakcije najveća je pH optimum za enzim. Većina enzima u ljudskom tijelu ima pH optimum u rasponu pH 6-8, ali postoje enzimi koji su aktivni na pH vrijednostima izvan ovog raspona (na primjer, pepsin, koji je najaktivniji pri pH 1,5-2,5).

Promjena pH i na kiseloj i na alkalnoj strani iz optimalnog vodi u promjenu stupnja ionizacije kiselih i bazičnih skupina aminokiselina koje čine enzim (na primjer, COOH skupine aspartata i glutamata, NH2 skupine lizina itd.). To uzrokuje promjenu konformacije enzima, zbog čega se mijenja prostorna struktura aktivnog središta i smanjuje se njegov afinitet za supstrat. Pored toga, pri ekstremnim vrijednostima pH enzim se denaturira i inaktivira..

Slika 7.6. Ovisnost brzine enzimske reakcije o pH medija.

Treba napomenuti da pH optimalna karakteristika enzima ne podudara se uvijek s pH njegove neposredne unutarćelijske okoline. Ovo upućuje na to da okoliš u kojem se nalazi enzim do određene mjere regulira njegovo djelovanje..

Ovisnost brzine reakcije o prisutnosti aktivatora i inhibitora. Aktivatori povećavaju brzinu enzimske reakcije. Inhibitori smanjuju brzinu enzimske reakcije.

Anorganski ioni mogu djelovati kao aktivatorima enzima. Vjeruje se da ovi ioni uzrokuju da enzimi ili molekule supstrata poprime strukturu koja olakšava stvaranje enzimsko-supstratnog kompleksa. To povećava vjerojatnost interakcije enzima i supstrata, a samim tim i brzinu reakcije koju katalizira enzim. Na primjer, aktivnost amilaze u slini povećava se u prisutnosti kloridnih iona.

Proteinski dio složenog enzima naziva se apoenzim, neproteinski dio naziva kofaktor. Kofaktori mogu biti različite kemijske prirode i razlikovati se u jačini njihove veze s apoenzimom. Ioni raznih metala, kao i drugi anorganski ioni, mogu djelovati kao kofaktor..

Organske tvari ne-aminokiselinske prirode koje se koriste kao kofaktori nazivaju se koencimi. Koenzim zajedno s apoenzimom tvori holoenzim.

. Vodotopljiv vitamin B, koji također ima trivijalno kemijsko ime tiamin, široko je rasprostranjen u prirodi i sintetizira ga mnogo biljaka i mikroorganizama (ali ne i životinje). Najbogatiji u njima su kvas, integralno brašno, žitarice, mahunarke, jetra, slana svinjetina.

S obzirom na kemijsku strukturu, tiamin je sustav od dva heterocikla (pirimidin i tiazol) s malim nizom funkcionalnih skupina: amino skupina u pirimidinskom prstenu i alkoholna skupina u fragmentu tiazola. Dušikov atom tiazolnog prstena nalazi se u amonijevom stanju, a sam spoj u obliku soli, alkoholna skupina esterificirana s fosfornom kiselinom. U živim organizmima tiamin je prisutan ili u slobodnom obliku, ili u obliku mono-, di- i trifosfata s najvećim udjelom difosfata.

Vitamin B je upravo onaj spoj koji spada pod koncept vitamina koji sam ne vrši nikakvu funkciju, ali u obliku koenzima (TPP) niza važnih enzima metabolizma ugljikohidrata sudjeluje u nizu biokemijskih procesa povezanih s reakcijama oksidacijske dekarboksilacije piruične kiseline (piruvat dehidrogenaza ), 2-oksoglutarična kiselina, dekarboksilacija 2-oksoizovalerijanske i druge razgranate keto kiseline (a-oksoglutarat dehidrogenaza) i prijenos dvo-ugljičnog fragmenta s karbonilnom skupinom (trans-ketolaza).

Poznato je nekoliko sintetskih derivata vitamina koji imaju njegovo djelovanje, ali za razliku od originala, to su spojevi topivi u masti i po svojoj se kemijskoj strukturi mogu smatrati provitaminima B jer je lako vidjeti način njihove pretvorbe izravno u tiamin (shema 10.2.2).

Datum dodavanja: 29.01.2015; pogleda: 67 | kršenje autorskih prava